酵素の性質

次の文中の空欄 a・b に入る語句の組み合わせとして正しいものを、下のア〜エから 1 つ選べ。

酵素は、生体内の化学反応を促進する触媒としてはたらくタンパク質である。酵素はそれぞれ特定の物質（基質）にだけ作用し、この性質を酵素の（ a ）という。また、酵素には最もよくはたらく pH（最適 pH）があり、胃液に含まれ、タンパク質を加水分解する酵素ペプシンの最適 pH は（ b ）の領域にある。

酵素は、生体内ではたらくタンパク質を主成分とする触媒である。酵素の性質に関する記述として正しいものを、次のア〜エから 1 つ選べ。

• ア　酵素が特定の物質（基質）にだけ作用する性質を、最適温度という。
• イ　胃液に含まれるペプシンは、中性付近の pH で最もよくはたらく。
• ウ　酵素の主成分はタンパク質であり、ある程度以上の高温にすると変性してはたらきを失う。
• エ　酵素は触媒としてはたらくが、反応の前後で自身が変化し、反応のたびに消費される。

次の文中の空欄 a・b に入る語句の組み合わせとして最も適当なものを、下のア〜カのうちから 1 つ選べ。

タンパク質を加水分解する酵素であるペプシンは、デンプンにはまったく作用しない。これは、酵素の活性部位（活性中心）に立体的にうまく結合できる物質だけが反応を受けるためであり、酵素のこのような性質を（　a　）という。また、ペプシンは胃の中ではたらく酵素であり、その反応速度が最も大きくなる pH は（　b　）の範囲にある。

ある酵素 X の反応について、次の実験 1・2 を行った。

実験 1　酵素 X の量・温度（$37{}^{\circ }\mathrm{C}$）・pH（酵素 X の最適 pH）を一定にした。そのうえで、基質の濃度を変えて、反応開始直後の反応速度を測定した。測定は、(a) 阻害物質を加えない場合、(b) 物質 P を一定濃度加えた場合、(c) 物質 Q を一定濃度加えた場合の 3 通りで行った。結果は次の表のようになった。反応速度は、(a) で基質濃度を十分に高くしたときに近づく最大反応速度を $100$ としたときの相対値で示してある。

実験 2　実験 1 の (b)・(c) で用いた酵素 X を含む液を透析し、物質 P・物質 Q を取り除いた。その後、基質濃度 $100$ で反応速度を測定すると、どちらも $98$ であった。一方、酵素 X を含む液を $80{}^{\circ }\mathrm{C}$ で 10 分間加熱してから $37{}^{\circ }\mathrm{C}$ に戻し、同じ条件で測定すると、どの基質濃度でも反応速度は $0$ であった。

実験 1・2 の結果から考えられることとして最も適当なものを、次のア〜オのうちから 1 つ選べ。

• ア　物質 Q は、基質濃度を十分に高くすると、阻害の効果がほとんど見られなくなる。
• イ　物質 P を加えると、基質濃度をいくら高くしても、反応速度は阻害物質なしのときの約半分までしか上がらない。
• ウ　物質 P は基質と立体構造が似ていて、酵素 X の活性部位をめぐって基質と競合して結合すると考えられる。
• エ　物質 Q は酵素 X の活性部位に結合し、基質と競合することで反応を阻害すると考えられる。
• オ　物質 P・物質 Q はどちらも、加熱したときと同じように酵素 X を失活させ、取り除いてもその活性は元に戻らない。

酵素に関する記述として正しいものを、次のア〜カからすべて選べ。

• ア　酵素の主成分はタンパク質であるため、高温にすると変性して触媒としてのはたらきを失い、その後温度を下げてもふつうはたらきは戻らない。
• イ　胃液に含まれるペプシンは、pH 7 付近の中性の条件で最もよくはたらく。
• ウ　酵素は、活性部位にうまく結合できる特定の物質（基質）にしか作用しない。
• エ　酵素は反応の活性化エネルギーを小さくするので、酵素を用いると反応熱も小さくなる。
• オ　すい液に含まれるトリプシンは、弱塩基性の条件で最もよくはたらく。
• カ　マルターゼは、デンプンを加水分解してマルトースを生じさせる酵素である。

酵素のはたらきと性質に関する記述として誤っているものを、次のア〜オのうちから 1 つ選べ。

• ア　酵素がかかわる反応では、無機触媒を用いた反応と同じように、温度を高くすればするほど反応速度が大きくなり続ける。
• イ　胃液に含まれるペプシンは、強い酸性（pH 2 付近）で最もよくはたらき、タンパク質を加水分解する。
• ウ　すい液に含まれるトリプシンは、弱い塩基性（pH 8 付近）で最もよくはたらき、タンパク質を加水分解する。
• エ　だ液に含まれるアミラーゼはデンプンを加水分解するが、同じ多糖でもセルロースには作用しない。
• オ　酵素は反応の活性化エネルギーを小さくして反応を速めるが、酵素自身は反応の前後で変化しない。